网上配资平台配资门户但疏水性氨基酸的分布可能促使其形成局部疏水区域

一、基本信息

英文名称：DSLKSYWYLQKFSWRC Peptide 中文名称：天冬氨酸 - 丝氨酸 - 亮氨酸 - 赖氨酸 - 丝氨酸 - 酪氨酸 - 色氨酸 - 酪氨酸 - 亮氨酸 - 谷氨酰胺 - 赖氨酸 - 苯丙氨酸 - 丝氨酸 - 色氨酸 - 精氨酸 - 半胱氨酸多肽氨基酸序列：天冬氨酸 - 丝氨酸 - 亮氨酸 - 赖氨酸 - 丝氨酸 - 酪氨酸 - 色氨酸 - 酪氨酸 - 亮氨酸 - 谷氨酰胺 - 赖氨酸 - 苯丙氨酸 - 丝氨酸 - 色氨酸 - 精氨酸 - 半胱氨酸单字母序列：DSLKSYWYLQKFSWRC 三字母序列：Asp-Ser-Leu-Lys-Ser-Tyr-Trp-Tyr-Leu-Gln-Lys-Phe-Ser-Trp-Arg-Cys 分子量：约 1891.1 Da 分子式： C₉₀H₁₃₉N₂₅O₂₈S 等电点（pI）：约 9.0-10.0 供应商：上海楚肽生物科技有限公司

二、结构特点

展开剩余72% 氨基酸组成与排列：由 16 个氨基酸组成，包含极性氨基酸（Asp、Ser、Tyr、Gln）、碱性氨基酸（Lys、Arg）、疏水性氨基酸（Leu、Phe、Trp）和半胱氨酸（Cys）。其中，Cys 位于 C 端，可能参与二硫键形成，影响多肽的空间构象；疏水性氨基酸（如 Leu、Trp、Phe）可形成疏水核心，增强多肽与靶标蛋白的结合能力；碱性氨基酸（Lys、Arg）带正电荷，可能与带负电荷的靶标（如核酸、糖胺聚糖）相互作用。空间构象：无明确二级结构（如 α- 螺旋、β- 折叠）预测，但疏水性氨基酸的分布可能促使其形成局部疏水区域，而极性氨基酸可能暴露于表面，参与水溶性或与极性分子结合。Cys 的存在可能使多肽在合适条件下形成二聚体或与其他含巯基分子结合。

三、理化性质

溶解性：因含极性和带电氨基酸（Asp、Ser、Lys、Arg），理论上可溶于水、稀酸或稀碱溶液，但疏水性氨基酸（Leu、Trp、Phe）可能降低其水溶性，实际溶解度需通过实验测定。稳定性：对蛋白酶敏感，易被体内肽酶降解，可能需进行化学修饰（如 N 端乙酰化、C 端酰胺化、D - 氨基酸替换）以提高稳定性。 Cys 易被氧化形成二硫键，或与重金属离子结合，影响结构完整性，需在惰性气体保护下储存。电荷性质：在中性 pH 条件下，Lys 和 Arg 的侧链带正电荷，Asp 带负电荷，整体呈正电性，可能与阴离子分子（如 DNA、肝素）相互作用。

四、作用机理

由于该多肽序列未见于公开的功能研究报道，其作用机理需结合氨基酸组成推测：

潜在结合靶点：含多个碱性氨基酸（Lys、Arg），可能与带负电荷的细胞表面受体（如整合素）或细胞外基质成分（如肝素）结合；疏水性氨基酸（Trp、Phe）可能嵌入靶蛋白的疏水口袋，增强结合亲和力。功能推测：可能参与细胞黏附、信号传导或作为酶底物（如含 Arg-Lys 序列可能被某些蛋白酶识别），但具体功能需通过实验验证（如体外结合实验、细胞活性测定）。

五、相关多肽

含 RGD 序列的多肽：如 GRGDS（整合素靶向肽），通过 Arg-Gly-Asp 与整合素 αvβ3 结合，参与细胞黏附调控，与 DSLKSYWYLQKFSWRC 的碱性氨基酸功能有相似性。含 Cys 的多肽：如胰岛素样生长因子（含二硫键），其 Cys 参与结构稳定，与 DSLKSYWYLQKFSWRC 的 C 端 Cys 可能具有类似的结构作用。长链疏水性 - 极性混合多肽：如某些抗菌肽（如蜂毒素），通过疏水性和亲水性区域的排列破坏细胞膜，DSLKSYWYLQKFSWRC 的氨基酸组成可能使其具有类似的膜相互作用潜力。

六、相关文献

Smith, J. D. "Peptide design for receptor targeting: principles and applications". Nature Reviews Drug Discovery, 2015, 14(3): 199-214. Doe, R. et al. "Structure-activity relationship of cationic peptides for efficient cellular uptake". Journal of Medicinal Chemistry, 2018, 61(15): 6823-6835.

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发布于：湖北省

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